分析化學能轉(zhuǎn)化為機械功

完成補充實驗以細微的水平檢查肌球蛋白，科學家們使用了多種技術(shù)的組合-UMass Amherst的單分子激光捕獲技術(shù)和Penn State和明尼蘇達大學的FRET(熒光共振能量轉(zhuǎn)移)技術(shù)。該小組由肌肉生物物理學家愛德華•內(nèi)德•德博爾德(Edward“ Ned" Debold)領(lǐng)導(dǎo)，該大學是美國麻省大學阿瑪斯分校公共衛(wèi)生與健康科學學院的副教授。生物化學家Christopher Yengo，賓夕法尼亞州立大學醫(yī)學院教授;和肌肉生物物理學家David Thomas，明尼蘇達大學生物科學學院教授。

Debold說：“這是這兩種先進的技術(shù)*結(jié)合在一起用于研究分子運動并回答一個古老的問題。"“ 50年來，我們已經(jīng)廣泛了解了肌肉和分子馬達等事物的工作方式，但是我們不知道在細微的水平(納米級運動)如何發(fā)生的細節(jié)。這就像我們正在尋找汽車的引擎蓋并檢查發(fā)動機的工作原理。當踩下油門踏板時，它如何吸收燃油并將其轉(zhuǎn)換為工作油?"

通過在實驗室中使用他的單分子激光陷阱測定法，Debold及其團隊(包括研究生Brent Scott和Chris Marang)能夠直接觀察肌球蛋白與單個肌動蛋白絲(分子)相互作用時的納米級機械運動的大小和速率。力量生成的伙伴。他們觀察到，幾乎在與肌動蛋白細絲結(jié)合后，力量產(chǎn)生步驟或中風發(fā)生都非?？?。

在使用FRET分析的并行實驗中，Yengo的團隊證實了這種快速的中風速度，另外的研究表明，隨后的關(guān)鍵生化步驟發(fā)生的速度要慢得多。進一步的分析*揭示了肌球蛋白分子內(nèi)部深處的分子內(nèi)運動如何協(xié)調(diào)這些事件。

麻省大學阿默斯特分校和賓州州立醫(yī)學院的生物物理學家團隊著手解決長期存在的問題，即肌球蛋白，負責肌肉收縮和許多其他細胞過程的分子運動所產(chǎn)生的力的性質(zhì)。他們解決的關(guān)鍵問題(該領(lǐng)域爭議的主題之一)是：肌球蛋白如何將ATP形式的化學能轉(zhuǎn)化為機械功?

答案揭示了肌球蛋白(肌肉和相關(guān)運動蛋白的引擎)如何轉(zhuǎn)換能量的新細節(jié)。

后，他們進行了*的研究，在不同的控制下進行了精心地重復(fù)，并進行了雙重檢查，這支持了他們的假設(shè)，即分子運動的機械事件先于而不是跟隨生物化學事件，這直接挑戰(zhàn)了人們長期以來對生物化學事件產(chǎn)生影響的觀點。產(chǎn)生力的事件。該研究成果發(fā)表在《生物化學雜志》上，被選為“為該領(lǐng)域做出了杰出貢獻"的編輯推薦。