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1 人TNF-α前體由233個氨基酸組成（26 kDa），其中包含由76個氨基酸殘基組成的信號肽，在TNF轉(zhuǎn)化酶TACE的作用下，切除信號肽，形成成熟的157個氨基酸殘基的TNF-α（17 kDa）。由于沒有蛋氨酸殘基，故不存在糖基化位點，其中第69位和101位兩個半胱氨酸形成分子內(nèi)二硫鍵。人類 TNF-α與小鼠 TNF-α有79%氨基酸組成同源性，TNF-α的生物學作用似無明顯的種屬特異性。zui近有人報道通過基因工程技術(shù)表達了N端少2個氨基酸（Val、Arg）的155氨基酸人TNF-α，具有更好的生物學活性和抗腫瘤效應(yīng)。此外，還有用基因工程方法，將TNF-α分子氨基端7個氨基酸殘基缺失，再將8Pro、9Ser和10Asp改為8Arg、9Lys和10Arg，或者再同時將157Leu改為157Phe，改構(gòu)后的TNF-α比天然TNF體外殺傷L929細胞的活性增加1000倍左右，在體內(nèi)腫瘤出血壞死效應(yīng)也明顯增加。TNF-α和β發(fā)揮生物學效應(yīng)的天然形式是同源的三聚體。

人腫瘤壞死因子α(TNF-α)ELISA試劑盒

2 人類TNF-β分子由205個氨基酸殘基組成，含34氨基酸殘基的信號肽，成熟型TNF-β分子為171個氨基酸殘基，分子量25kDa。
3 人類TNF-β與TNF-α其DNA同源序列達56%，氨基酸水平上同源性為36%。應(yīng)用X射線晶體衍射技術(shù)證明， TNF是由三個相同的單體亞單位組成的致密三聚體， 單體亞單位呈楔形，由β片層折疊形成β夾心結(jié)構(gòu)(β-Sandwich structure)。

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